ایمن سازی موش‌ها با آنتی ژن‌های ترکیبی مختلف از زیر واحد فیمبریایی PI-2a استرپتوکوکوس آگالاکتیه

نوع مقاله : مقاله کامل

نویسندگان

چکیده

پیشینه: استرپتوکوکوس آگالاکتیه پاتوژن اصلی ایجاد کننده ورم پستان گاوی (BM) است و ضررهای اقتصادی قابل توجهی را به صنعت لبنیات در سراسر دنیا وارد می‌کند. واکسن‌های علیه استرپتوکوکوس آگالاکتیه نقش بسیار مهمی در پیشگیری از بیماری ایفا می‌کنند. هدف: هدف از انجام این مطالعه ارزیابی ایمنی‌ محافظتی پروتئین‌های فیوژنی پیلوس آیلند استرپتوکوکوس آگالاکتیه شامل پروتئین 1 فرعی-پروتئین 2 فرعی (AP1-AP2)، پروتئین 1 فرعی-پروتئین استخوان (AP1-BP)، پروتئین استخوان-پروتئین 2 فرعی (BP-AP2) و پروتئین 1 فرعی-پروتئین استخوان-پروتئین 2 فرعی (AP1-BP-AP2) در موش‌های بالب سی بود. روش کار: چهار نوع از آنتی ژن‌های فیوژنی با حجم مساوی از ادجوانت کامل فروند به منظور ساخت نمونه‌های ایمنی‌زای پروتئین فیوژنی به شدت با هم مخلوط شد. موش‌ها در 4 زمان (روزهای 0، 7، 14 و 28) با این نمونه‌ها با دوز ایمنی‌زای 50 میکروگرم به ازای هر موش، ایمن شدند. پس از چهارمین مرحله ایمن سازی، آزمون‌های سرولوژی جهت ارزیابی تولید پادتن مورد استفاده قرار گرفت. عیار پادتن تولید شده توسط آنتی‌ژن فیوژنی AP1-BP-AP2 دارای بیشترین میزان و حداکثر تا 1:25600 بود. نیم میلی لیتر از استرپتوکوکوس آگالاکتیه‌های جدا شده از موارد بالینی با غلظت CFU/ml 104 × 2 در روز 50 تلقیح شد و موش‌ها به صورت روزانه تا 7 روز مورد مشاهده قرار گرفتند. نتایج: تحلیل‌های آماری نشان داد که این 4 نوع از آنتی ژن‌های فیوژنی ایمنی محافظتی خوبی ایجاد کردند. در بین آن‌ها آنتی ژن فیوژنی AP1-BP-AP2 دارای بهترین ایمنی محافظتی در موش‌های بالب سی با شاخص حفاظت (PI) ایمنی 80% بود. نتیجه‌گیری: این مطالعه مبانی نظری قابل اعتمادی را جهت غربالگری آنتی‌ژن‌های نامزد تولید واکسن‌های زیر واحد و فرآورده‌های  آنتی ژن‌های شناساگر مربوط به استرپتوکوکوس آگالاکتیه فراهم می‌کند.

کلیدواژه‌ها


Brochet, M; Couvé, E; Glaser, P; Guédon, G and Payot, S (2008). Integrative conjugative elements and related elements are major contributors to the genome diversity of Streptococcus agalactiae. J. Bacteriol., 190: 6913-6917.
Brodeur, BR; Boyer, M; Charlebois, I; Hamel, J; Couture, F; Rioux, CR and Martin, D (2000). Identification of group B streptococcal Sip protein, which elicits cross-protective immunity. Infect. Immun., 68: 5610-5618.
Du, L and Hao, YQ (2016). Drug resistance and tetracycline resistance gene identification of Streptococcus agalactiae isolates from bovine in Inner Mongolia. J. Huazhong Agr. Univ., 01: 114-119.
Fan, WH; Zhao, MC and Liu, J (2014). Antimicrobial resistance in 42 cases of neonate septicemia caused by Streptococcus agalactiae infection. Int. J. Lab. Med., 17: 2309-2310.
Herrera Ramírez, JC; De la Mora, A; De la Mora Valle, A; Lopez-Valencia, G; Hurtado, RM; Rentería Evangelista, TB; Rodríguez Castillo, JL; Rodríguez Gardea, A; Gómez Gómez, SD and Medina-Basulto, GE (2017). Immunopathological evaluation of recombinant mycobacterial antigen Hsp65 expressed in Lactococcus lactis as a novel vaccine candidate. Iran. J. Vet. Res., 18: 197-202.
Khara, B and Narayana, VL (2017). Pilus biogenesis of Gram-positive bacteria: roles of sortase and implication for assembly. Protein Sci., 26: 1458-1473.
Khare, B; Krishnan, V and Rajashankar, KR (2011). Structural differences between the Streptococcus agalactiae housekeeping and pilus-specific sortases: SrtA and SrtC1. PLoS One. 6: e22995.
Khodaei, F; Najafi, M and Hasni, A (2018). Pilus-encoding islets in S. agalactiae and its association with antibacterial resistance and serotype distribution. Microb. Pathog., 116: 189-194.
Konto-Ghiorghi, Y; Mairey, E and Mallet, A (2009). Dual role for pilus in adherence to epithelial cells and biofilm formation in Streptococcus agalactiae. PLoS Pathog. 5: e1000422.
Li, HS; Yu, J and Luo, JY (2012). Serotype distribution of bovine Streptococcus agalactiae and its drug resistance to antibiotics in China. Chin. Anim. Husb. & Vet. Med., 01: 164-167.
Mandlik, A; Swierczynski, A; Das, A and Ton-That, H (2008). Pili in Gram-positive bacteria: assembly, involvement in colonization and biofilm development. Trends Microbiol., 16: 33-40.
Martins, ER; Andreu, A; Melo-Cristino, J and Ramirez, M (2013). Distribution of pilus islands in Streptococcus agalactiae that cause human infections: insights into evolution and implication for vaccine development. Clin. Vaccine Immunol., 20: 313-316.
Mukherjee, F; Prasad, A; Bahekar, VS; Rana, SK; Rajendra, L; Sharma, GK and Srinivasan, VA (2017). Evaluation of immunogenicity and protective efficacy of a liposome containing Brucella abortus S19 outer membrane protein in BALB/c mice. Iran. J. Vet. Res., 17: 1-7.
Rosini, R; Rinaudo, CD and Soriani, M (2006). Identification of novel genomic islands coding for antigenic pilus-like structures in Streptococcus agalactiae. Mol. Microbiol., 61: 126-141.
Sharma, P; Lata, H and Arya, DK (2013). Role of pilus proteins in adherence and invasion of Streptococcus agalactiae to the lung and cervical epithelial cells. J. Biol. Chem., 288: 4023-4034.
Xicohtencatl-Cortés, J; Lyons, S; Chaparro, AP; Hernández, DR; Saldaña, Z; Ledesma, MA; Rendón, MA; Gewirtz, AT; Klose, KE and Girón, JA (2006). Identification of proinflammatory flagellin proteins in supernatants of Vibrio cholerae O1 by proteomics analysis. Mol. Cell Proteomics. 5: 2374-2383.
Yang, HH and Li, J (2016). Clinical and prognostic analysis of sepsis caused by Streptococcus agalactiae combined with purulent meningitis in 12 neonates. J. Clin. Pedia., 03: 181-184.